Bioquímica: Aminoácidos, peptídeos e proteínas

AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos são de extrema importância para a formação de proteínas. Sua estrutura básica é:

Hidrogênio (1).jpg

Três dos quatro ligantes do “Carbono alfa” são “fixos”. Isto é, um aminoácido sempre vai possuir um grupamento amina, um ácido carboxílico e um hidrogênio ligado ao carbono. O radical (ou cadeia lateral) varia de aminoácido para aminoácido, ou seja, é específico para cada um.

O “Carbono alfa”, em grande maioria dos casos, é considerado assimétrico por possuir 4 ligantes diferentes, formando um centro quiral. Já, quando o radical é igual a algum componente “fixo” do aminoácido, ele é considerado simétrico.

ESTEREOISÔMEROS 

R

É considerado um D-aminoácido aquele que apresenta seu grupamento amina à direita do carbono.

É considerado um L-aminoácido aquele que apresenta seu grupamento amina à esquerda do carbono.

CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

Aminoácido Apolar: o radical sempre será um hidrocarboneto, é hidrofóbico;

Aminoácido Polar não carregado: seu radical sempre possui oxigênio, nitrogênio ou enxofre na extremidade, é hidrofílico;

Aminoácido Polar com carga positiva ou básico: radical sempre terá carga positiva, é hidrofílico;

Aminoácido Polar com carga negativa ou ácido: radical com carga negativa, é hidrofílica;

Aminoácidos essenciais: não produzimos, logo é essencial adquiri-los pela alimentação;

Aminoácido não essenciais: conseguimos produzir;

Aminoácido condicionalmente essenciais: depende da saúde do indivíduo, patologias, gravidez, fase de crescimento e etc.

BALANÇO NITROGENADO 

Equilíbrio nitrogenado: quando a quantidade ingerida de aminoácidos é igual à quantidade excretada;

Balanço positivo: quando a quantidade ingerida de aminoácidos é maior do que a quantidade excretada;

Balanço negativo: quando a quantidade ingerida é menor que a quantidade excretada.

 

PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DOS AMINOÁCIDOS

Quando colocamos um aminoácido em um meio ácido, se o ácido carboxilico continua ligado ao H+ dele e a amina recebe H+, dizemos que o aminoácido tem um caráter catiônico.

Já quando colocamos um aminoácido em um meio básico, se o ácido carboxilico doa  H+, dizemos que seu caráter agora é aniônico.

MAS AFINAL, O QUE É/FAZ UM AMINOÁCIDO?

  • Anabolismo e catabolismo proteíco;
  • Síntese de compostos nitrogenados (bases nitrogenadas, hormônios…);

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Ligação entre o carbono de um ácido carboxilico e um nitrogênio do grupo amina (de outro aminoácido), liberando água.

A LIGAÇÃO PEPTÍDICA Ligação peptídica Saída de H2O Grupo amida

 

PROTEÍNAS

São macronutrientes que realizam transporte de substâncias, ATP, contração muscular, enzimas, hormônios, regulação do metabolismo e etc. Cada autor acredita em um número determinado de aminoácidos para formar a proteína, aqui estarei utilizando a informação de que o número minimo para formar proteína é de 100 aminoácidos.

r-1.jpg

O número de ligações peptídicas é calculado a partir da quantidade de aminoácidos pela fórmula:

Número de ligações peptídicas = Número de Aminoácidos – 1

NÍVEIS ESTRUTURAIS

1- Primária: cadeia linear formada por, no mínimo, 100 aminoácidos ligados por ligações peptídicas;

2- Secundária: polos opostos se atraem, gerando dobras na cadeia. Ocorre ligação de hidrogênio entre aminoácidos próximos, podendo formar o modelo de hélice α ou folha β ;

3- Terciária: estrutura tridimensional, é funcional, formada por 1 subunidade e suas interações ocorrem entre os radicais, e não mais, na cadeia “fixa” de aminoácidos;

4- Quaternária: apresenta mais de uma subunidade;

*As estruturas secundárias, terciárias e quaternárias perdem sua estrutura com maior facilidade (com alteração de pH e de temperatura), e se perde a estrutura, perde a função.*

QUALIDADE DAS PROTEÍNAS

É calculada a partir de dois valores essenciais: digestibilidade e valor biológico. Inclusive, é por conta desses fatores que são levados em consideração que a quantidade de aminoácidos que conseguimos aproveitar no nosso organismo da CARNE ANIMAL é maior que a quantidade que aproveitamos do feijão ou da soja, por exemplo.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

As proteínas podem ser:

  • Enzimas;
  • Contrácteis;
  • Imunes;
  • Estoque;
  • Transporte;
  • Estruturais;
  • Reguladoras;
  • Exóticas (por exemplo, proteína antifreeze).

E são classificadas em:

– Simples: formadas apenas por aminoácidos;

– Conjugadas: formadas por aminoácidos e lipídeos/carboidratos…;

– Fibrosas: param na estrutura secundária, são pouco solúveis em água e são funcionais (por exemplo, o colágeno);

– Globulares: solúveis em água, apresentam estrutura terciária ou quaternária;

MUTAÇÃO

Causada pela troca de aminoácidos, podendo não causar nenhum dano ou benefício ou trazer consequências ao indivíduo.

DESNATURAÇÃO

A perda de função e de estrutura ocorre por extremos de pH (perda de ionização) e por altas temperaturas (aumenta o estado energético das moléculas).

Fontes:

  • Aulas da Professora de Bioquímica da Universidade de Taubaté (UNITAU): Mariana Feijó de Oliveira;
  • Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed, 2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.

bioquímica (8).jpg

 

 

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